Prionen sind dadurch charakterisiert, dass sich die Proteinfehlfaltung eines Prion-ähnlichen Wirtsproteins von einer Zelle zu einer benachbarten Zelle ausbreiten kann und infolgedessen das metabolische Gleichgewicht der Wirtszelle ähnlich dem sich ausbreitendender Mikroben stören kann. http://rsob.royalsocietypublishing.org/content/7/3/160328
Körpereigene Prionen kommen vermehrt im Hirngewebe vor, so dass pathologische Veränderungen schwerwiegende Folgen für den Organismus haben können. Die pathogenen Prionen sind mit großer Wahrscheinlichkeit für die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit beim Menschen, BSE („Rinderwahn“) beim Rind oder Scrapie (Traberkrankheit) bei Schafen verantwortlich. Bislang wurde die zelluläre Übertragbarkeit von Proteinfehlfaltung ausschliesslich bei Proteinen, die bei neurodegenerativen Erkrankungen wie der Creutzfeldt-Jakob Erkrankung, der Alzheimer Erkrankung oder der Parkinson Erkrankung beschrieben. Die nun berichteten Ergebnisse zeigen, dass die grundsätzliche Zell-zu-Zellübertragung von varianten (Fehl-)Faltungen von Proteinen nicht auf neurodegenerative Erkrankungen beschränkt ist, und somit ein bislang unterschätzter, allgemeinerer biologischer Wirkmechanismus. Der wissenschaftliche Nachweis, ob die Prion-ähnliche Fähigkeit des DISC1 Proteins tatsächlich bei der Pathogenese humaner, mentaler Erkrankungen eine Rolle spielt, steht allerdings noch aus. In einer weiteren Veröffentlichung der Gruppe unter Beteiligung internationaler Wissenschaftler konnte erstmalig eine strukturelle Architektur des DISC1 Proteins bestimmt werden und gezeigt werden, dass die Multimerisierung und Proteinfehlfaltung bereits in bestimmten Domänen des Proteins angelegt ist (www.jbc.org/content/early/2017/03/01/jbc.M116.773903.long). Die Forschung wurde u. a. aus der europäischen Graduiertenschule IN-SENS (![undefined]()
www.in-sens.eu) finanziert, die von der Heinrich-Heine-Universität (HHU) aus koordiniert wird, sowie von den Graduiertenschulen der HHU BioStruct und iBRAIN.
Kontakt:
Prof. Carsten Korth, Institut für Neuropathologie, E-Mail: ckorth@hhu.de
Körpereigene Prionen kommen vermehrt im Hirngewebe vor, so dass pathologische Veränderungen schwerwiegende Folgen für den Organismus haben können. Die pathogenen Prionen sind mit großer Wahrscheinlichkeit für die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit beim Menschen, BSE („Rinderwahn“) beim Rind oder Scrapie (Traberkrankheit) bei Schafen verantwortlich. Bislang wurde die zelluläre Übertragbarkeit von Proteinfehlfaltung ausschliesslich bei Proteinen, die bei neurodegenerativen Erkrankungen wie der Creutzfeldt-Jakob Erkrankung, der Alzheimer Erkrankung oder der Parkinson Erkrankung beschrieben. Die nun berichteten Ergebnisse zeigen, dass die grundsätzliche Zell-zu-Zellübertragung von varianten (Fehl-)Faltungen von Proteinen nicht auf neurodegenerative Erkrankungen beschränkt ist, und somit ein bislang unterschätzter, allgemeinerer biologischer Wirkmechanismus. Der wissenschaftliche Nachweis, ob die Prion-ähnliche Fähigkeit des DISC1 Proteins tatsächlich bei der Pathogenese humaner, mentaler Erkrankungen eine Rolle spielt, steht allerdings noch aus. In einer weiteren Veröffentlichung der Gruppe unter Beteiligung internationaler Wissenschaftler konnte erstmalig eine strukturelle Architektur des DISC1 Proteins bestimmt werden und gezeigt werden, dass die Multimerisierung und Proteinfehlfaltung bereits in bestimmten Domänen des Proteins angelegt ist (www.jbc.org/content/early/2017/03/01/jbc.M116.773903.long). Die Forschung wurde u. a. aus der europäischen Graduiertenschule IN-SENS (
www.in-sens.eu) finanziert, die von der Heinrich-Heine-Universität (HHU) aus koordiniert wird, sowie von den Graduiertenschulen der HHU BioStruct und iBRAIN.
Kontakt:
Prof. Carsten Korth, Institut für Neuropathologie, E-Mail: ckorth@hhu.de